Mis on ensüümi struktuur ja funktsioon?

Mis on ensüümid? ja kuidas nad toimivad?

Krediit: Muessig / CC / Wikimedia Commons

Ensüümide struktuuri ja funktsiooni mõistmiseks on kõigepealt oluline teada, millised ensüümid on täpselt täpsustatud. Lihtsamalt öeldes on ensüümid proteiinid, mis osalevad rakulistes metaboolsetes protsessides, mis võimaldavad suurendada bio-molekulide vahelist reaktsiooni kiirust. Elu ei eksisteeri ilma ensüümide esinemiseta.

Mis on ensüümid ja mis muudab need eriliseks ?

Ensüümid kõige sagedamini katalüüsivad keemilisi reaktsioone, mis muidu ei saaks toimuda, aktiveerimenergia alandamiseks raku jaoks taskukohasele tasemele.

Mõned ensüümid võivad isegi reaktsiooni (või reagente) ümber pöörata suunast, mida see tavaliselt võtab, aktiveerimenergia (Ea) vähendades niivõrd, kui reaktsioon soodustab vastupidist suunda.

Ensüüme saab eraldada erinevate valkude puhastamise meetoditega . Ensüümi preparaadi puhtust mõõdetakse, määrates selle spetsiifilise aktiivsuse.

Ensüümide koostis

Ensüümide molekulmass võib olla umbes 10 000 kuni üle 1 miljoni. Molekulmass on molekuli aatomite aatommassiühikute summa. Keemia puhul kasutatakse terminit vastastikku molekulaarmassina. Mõnel ensüümil on molekulmass, mis jääb allapoole ülaltoodud vahemikku.

Väike hulk ensüüme ei ole valgud, vaid need koosnevad väikestest katalüütilistest RNA molekulidest. Sageli on ensüümideks mitut proteiinikompleksi, mis koosnevad paljudest üksikutest valgu alamühikutest.

Paljud ensüümid katalüüsivad reaktsioone ilma abita, kuid mõned vajavad täiendavat mittevalgulist komponenti, mida nimetatakse kaasteguriks.

Kaasfaktorid võivad olla anorgaanilised ioonid nagu Fe 2+ , Mg 2+ , Mn 2+ või Zn 2+ või koosnevad orgaanilisest või metallo-orgaanilisest molekulist, mida tuntakse kui ko-ensüüme.

Kuidas ensüüme on salastatud

Ensüümid klassifitseeritakse vastavalt reaktsioonidele, mida nad katalüüsivad. Need kuus klassi on järgmised: oksüdoreduktaasid, transferaasid, hüdrolaasid, lüaasid, isomeraasid ja ligaasid.

Hüdrolased, oksüdoreduktaasid ja transferaasid on kõige arvukamad ensüümide vormid, samas kui ülejäänud ensüümide vormid on vähem levinud.

Oxidoreduktaasid katalüüsivad oksüdatsioonireaktsioone, milles elektronid liiguvad ühest molekulist teise. Transmissioonid katalüüsivad funktsionaalrühma transporti ühest molekulist teise. Hüdrolasaasi ensüümid katalüüsivad hüdrolüüsi või protsessi, mille käigus jagatakse veega kokkupuutumise korral üksikud sidemed.

Liaasid on ensüümid, mis katalüüsivad mitmesuguste keemiliste sidemete purustamist muul viisil kui hüdrolüüsi ja oksüdatsiooni teel, moodustades tihti uue topelt-sideme või uue tsüklistruktuuri. Isomeraasid katalüüsivad molekulis struktuurset nihet, muutes kuju. Ligiaadid vastutavad ligeerimise katalüüsi eest, mida tuntakse ka substraatide või reagentide paari kombinatsioonina.

Ensüümide näited

Alkoholi dehüdrogenaas on oksüdoreduktaasi ensüüm, mis muudab alkoholid aldehüüdideks või ketoonideks. See ensüüm muudab alkoholi vähem toksiliseks, kuna see lagundab seda. Samuti mängib see fermentatsiooniprotsessis võtmerolli.

Aminotransferaasid on transferaasid, mis katalüüsivad aminohapete lagunemist, eemaldades aminorühmad.

Glükoos-6-fosfataas on hüdrolaas, mis eemaldab fosfaadi rühma glükoos-6-fosfaadist, jättes glükoosi ja H 3 PO 4 .

Püruvaat-dekarboksülaas on lüaas, mis eemaldab CO 2 püruvaadist.

Ribuloosi fosfaatpimeraas on isomeraas, mis katalüüsib ribuloos-5-fosfaadi ja ksüluloos-5-fosfaadi vastastikust muundamist. Ja lõpuks, heksokinaas on ligaas, mis katalüüsib glükoosi ja ATP vastastikust muundumist glükoos-6-fosfaadi ja ADP-ga.